Funktionelle Charakterisierung von Isozymen der UDP-Glucuronosyltransferase von Ratte und Mensch

Projektleitung und Mitarbeiter

Bock, K. W. (Prof. Dr. med.), Gschaidmeier, H. (Dr. rer. nat.), gemeinsam mit: Burchell, B. (Ph. D., Dep. Biochem. Med., Ninewells Hosp. and Med. School, Dundee, Scotland)

Mittelgeber : DFG

Forschungsbericht : 1994-1996

Tel./ Fax.:

Projektbeschreibung

Die funktionelle Charakterisierung von Isozymen der UDP-Glucuronosyltransferase (UGT) ist nach stabiler Expression dieser Isozyme in UGT-freien Zellen möglich geworden. Es werden Ah- bzw. Dioxin-Rezeptor-induzierbare Isozyme (UGT1.6, UGT1.7) mit Arzneimitteln (z. B. Paracetamol) und Kanzerogenen (z. B. Metabolite von polyzyklischen Kohlenwasserstoffen und Arylamine) als Substrate untersucht. Es zeigte sich, daß die UGT1.6 von Mensch und Ratte bevorzugt planare Phenole und Arylamine, während die UGT1.7 auch sperrige Verbindungen konjugiert. Bei der Diglucuronidbildung von Diphenolen des Benzpyren sind beide Isozyme beteiligt.

Publikationen

Gschaidmeier, H., Seidel, A., Burchell, B., Bock, K. W.: Formation of mono- and diglucuronides and other glycosides of benzo(a)pyrene-3,6-quinol by V79 cell-expressed human phenol UDP-glucuronosyltransferase of the UGT1 gene complex. Biochem. Pharmacol. 49, 1601 1606 (1995).

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qvf-info@uni-tuebingen.de(qvf-info@uni-tuebingen.de) - Stand: 30.11.96
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